驱动蛋白与微管间盐键作用的定量分析

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驱动蛋白是一种ATP酶,属于一种在真核细胞中发现的马达蛋白类.驱动蛋白通过ATP的水解供能,能够沿着微管正向运动.驱动蛋白与微管之间存在着盐键相互作用力,在本文中采取静电相互作用方式来对驱动蛋白与微管之间的盐键键能量进行定量计算,根据计算的数据结果做了一个在ATP强结合态和ADP弱结合态两个态下的氢键统计分析,得到强结合态与弱结合态的能量相差-68.01kJ/mol,表明驱动蛋白处于ATP结合态时与微管的相互作用确实明显强于ADP结合态,这个结果与有关的实验事实定性地吻合.通过对微管上的驱动蛋白微观水平上
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