家蝇抗菌肽具有理化性质稳定、抗菌谱广、特异性强等特点，在当前许多抗生素产生抗药性、开发新型抗生素困难的形势下，对家蝇抗菌肽的研究在农业、医药、食品等领域具有重要的科学意义。由于抗菌肽在家蝇的正常组织中含量很少，分离纯化难度较大，而化学合成的成本又十分昂贵，因此通过基因工程技术来获得抗菌肽成为首选方法。　　 本文利用大肠杆菌侵染家蝇三日龄幼虫，通过提取其总RNA，以cDNA为模板，扩增cecropin基因的带有信号肽的序列，将其克隆到pMD18-T载体上，经序列测定与GenBank中的cecropin基因一致，成功获得含有信号肽的开放阅读框（ORF为192bp）的pMD18-T-C。该载体为进一步将家蝇cecropin基因在不同的表达系统中表达奠定基础。　　 采取了Bac to Bac表达系统，对cecropin基因进行重组表达，该系统具有高效表达、翻译后修饰、无内毒素污染等优势。将cecropin基因克隆至杆状病毒转移载体pFastBacHTA，将重组质粒pFastBacHTA-cec转化大肠杆菌DH10Bac感受态细胞，发生体内重组，获得杆粒Bacmid-cec。杆粒DNA在脂质体Lipofectin介导下侵染粉纹夜蛾Trichoplusia ni细胞（Tn-581-4），获得含cec基因的重组杆状病毒，重组病毒感染Tn细胞后，表达目的蛋白。SDS-PAGE分析和Western blot显示，目的蛋白成功表达。　　 将cecropin基因亚克隆到果蝇的转座子载体P－因子，在脂质体Lipofectin介导作用下，将P-C-N和含有转座酶的Hepler转入果蝇S2细胞，进行瞬时表达，通过细胞RT-PCR的方法检测表明cecropin基因能够在果蝇S2细胞中表达，这一结果作为在转基因果蝇中表达cecropin基因的体外检测，同时确定了G418对S2细胞的最佳筛选浓度850μg/ml，为果蝇的S2细胞稳定表达家蝇cecropin基因提供依据。