真核生物的RNA聚合酶II以多蛋白复合体形式发挥作用。1999年从高度磷酸化的RNA聚合酶II中首次分离出Elongator复合物。已经证明该复合物在以染色质为模板的转录延伸中具有非常重要的作用。该复合物由六个亚基组成,分别是Elp1,elp2,elp3,elp4,elp5,elp6。其中具有组蛋白乙酰转移酶活性的催化亚基Elp3的功能最引人注目,它属于GANT家族。Elp3缺失可导致多种生长缺陷,其中很多与转录延伸有关。Elp3在神经生物学中有至关重要的作用。Elongator复合物可以对组蛋白H3的第14位赖氨酸和组蛋白H4的第8位赖氨酸进行乙酰化修饰,其Elp3的保守HAT结构域为其行使功能所必需。生物信息学分析表明Elp3的N端有一个S-腺苷甲硫氨酸激酶样结构域,它与Radical SAM家族具有序列同源性,包含Fe4S4簇,可结合S-腺苷甲硫氨酸。据报道,该结构域结合S-腺苷甲硫氨酸后,改变了铁硫聚簇的电子顺磁共振光谱,通过定向点诱变鉴定该聚簇中残留的半胱氨酸含量,证明它可以分解S-腺苷甲硫氨酸。因而认为Elp3除了具有HAT活性外,还可能具有一个未知功能的催化结构域。酵母Elp3是Elongator复合物的催化亚基,其N端和C端分别拥有SAM激酶样（SAM radical）和组蛋白乙酰转移酶（HAT）结构域,且两结构域均为Elongator行驶功能所必需。已知Elp3在核中通过对组蛋白尾部特定赖氨酸残基的乙酰化修饰,参与基因的转录延伸,在细胞质中参与保外分泌并与tRNA的修饰和a-tublin的乙酰化等多种生物活动有关。目前对Elp3第二功能结构域的功能认识尚不统一。Paraskevopoulo等人证实Elpe3的第二结构域可结合SAM,表明它可能拥有生物信息学推测的组蛋白去甲基化酶活性。而Greenwood等人认为第二结构域的功能主要体现在结构方面即为Elongator复合物完整性所必需,其本身并无催化活性。因此,Elp3第二结构域的功能还有待于进一步研究证实。已知酵母Elp3第二结构域缺失可显著影响其功能。而所有蛋白发挥功能,必然涉及到与其他蛋白的相互作用。因此,本论欲通过酵母双杂交分析和Pull Down实验,研究第二域缺失对Elp3与相关蛋白相互作用的影响,以确定Elp3第二结构域的功能地位。结果表明,缺失第二结构域的Elp3不能与Elp4、CTK1等蛋白相互作用,表明该结构域在Elongator复合物形成和与其它蛋白相互作用中有结构方面的作用。该研究加深了对Elp3功能的认识,为深入研究Elp3第二结构域功能奠定了基础,有助于从蛋白互作的角度探索和解析Elp3行使其功能的分子机理。