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用KpnⅠ和HindⅢ双酶切pGEM-TB3克隆质粒,得到为225bp成熟ShT-B 基因片段,将其插入到经同样双酶切的pQE30表达载体中,构建了ShT-B的重组表达质粒pQE30-B2,转化到E.coli M15,经IPTG诱导后,重组质粒目的蛋白均得到表达表达蛋白约占菌体总蛋白的16%,主要为可溶性形式,约9.2%.为重组抗原的制备提供了必要的物质基础.