【摘 要】
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目的异源表达并纯化结核分枝杆菌（Mycobacterium tuberculosis,Mtb）H37Rv的Rv1872c蛋白,探讨抗Mtb药物新型靶点。方法 PCR扩增Rv1872c编码基因,构建融合表达载体pET-Rv1872c,并转化至大肠埃希菌（E.coli）BL21（DE3）中,加入异丙基硫代-β-D-半乳糖苷（IPTG）进行诱导表达。用Co2+亲和层析纯化Rv1872c融合蛋白,并对其进
【基金项目】
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安徽省教育厅重点项目（KJ2018A0221）； 蚌埠医学院科技发展基金项目（BYKF17117）； 国家级大学生创新训练项目（201810367011）；
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目的异源表达并纯化结核分枝杆菌（Mycobacterium tuberculosis,Mtb）H37Rv的Rv1872c蛋白,探讨抗Mtb药物新型靶点。方法 PCR扩增Rv1872c编码基因,构建融合表达载体pET-Rv1872c,并转化至大肠埃希菌（E.coli）BL21（DE3）中,加入异丙基硫代-β-D-半乳糖苷（IPTG）进行诱导表达。用Co2+亲和层析纯化Rv1872c融合蛋白,并对其进行生物信息学分析。结果经SDS-PAGE和Western blot分析,证明Rv1872c融合蛋白在E.coli中完全以包涵体形式表达,其亚基相对分子质量约46 200,且在变性条件下,经亲和层析获得高纯度的Rv1872c融合蛋白。生物信息学分析表明,Rv1872c为不稳定的碱性蛋白,主要二级结构元件为α-螺旋和无规则卷曲,无跨膜区,推测为外周膜蛋白,且为潜在的醌依赖型L-乳酸脱氢酶。结论通过原核表达和亲和层析,成功获得了高纯度的Rv1872c融合蛋白,为进一步功能鉴定和开发抗Mtb药物新型靶点提供了参考。
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