氨基酸是生物大分子蛋白质的结构单元,生物体内的氨基酸与金属元素通常通过配位键或离子键等结合形成具有特殊功能的配合物,在多种重要的蛋白质中起到结构维持、功能发挥和调控等作用。而氨基酸与金属原子通过配位形成的配位产物因在仿生材料中的潜在应用也受到关注。因此,在原子尺度研究氨基酸与金属的相互作用有助于认识金属在特定生物过程中发挥的作用及其机理。由于天然的氨基酸分子的非平面的空间构型使得其与金属原子的作用方式较难进行原子尺度的精确表征,在本论文中,我们选用了结构近似平面的氨基酸分子ANA,利用扫描隧道显微镜成像结合X射线光电子能谱与密度泛函理论计算,在原子尺度下研究了氨基酸ANA与铁原子以及铜原子的相互作用。铁作为人体内含量最高的微量元素,是生物体内多种蛋白质的重要组成元素。在本论文第三章与第四章中,我们研究了ANA分子与铁原子在Au（111）与Ag（111）表面的相互作用。研究发现铁原子的引入能够诱导ANA分子上羧基脱氢,并与脱氢后的羧基配位形成金属-有机配合物。覆盖率、ANA/铁原子比例以及衬底的改变均会导致ANA分子与铁原子的配位结构发生变化。这种变化应归结于脱氢羧基配位的灵活多样性以及不同覆盖率、ANA分子/铁原子配比以及衬底下配位键与氢键相互作用的竞争。虽然ANA分子与铁原子的配位模式灵活多样,但铁原子始终保持与四个相邻氧原子配位,配位构型基本维持不变。铜同样是人体必需的金属元素。在本论文第五章与第六章中,我们研究了Cu（111）与Cu（110）表面上ANA分子与铜原子的相互作用。研究发现加热环境下铜原子会诱导ANA分子上羧基与氨基发生脱氢。但与铁原子不同,铜原子并未与脱氢羧基进行配位,而是与脱氢后的氨基配位,表明铜原子/铁原子与氨基酸配位时存在优先性差异。在Cu（111）上,ANA与铜原子形成的配位结构不随覆盖率改变且均为单原子中心;而在Cu（110）上,覆盖率的增加将导致ANA分子与铜原子配位结构的配位中心由双/单原子的交替排列转变为单原子中心,其配位结构也从准有序转变为高度有序,并使得铜配位中心在表面的排列发生改变。这些研究结果有助于研究氨基酸与不同金属的相互作用,并为新型单原子催化剂的制备提供了新思路。