本论文主要讨论了蛋白质折叠的实验观测和计算机模拟。 　　在实验方面，本文利用荧光发射光谱观察了牛血清白蛋白(BSA)在不同溶液环境中的变性，发现：牛血清白蛋白的相对发光强度随尿素浓度的增大而减少，说明酪氨酸逐渐暴露给水环境；谱线峰位随尿素浓度的增大先发生蓝移，再发生红移，说明蛋白质结构先变紧密然后才变得松散；从生理pH值出发，相对发光强度在pH值增大和减小的时候都减小，说明结构都变得松散。以上结果都和现有理论符合得很好。实验中还发现谱线峰位在pH值减小的时候发生蓝移，现有的理论无法解释这种现象，尚有待于进一步研究。 　　在计算机模拟方面，本文引入了离散分子动力学(DMD)方法。通过使用DMD方法模拟c-CrkSH3蛋白，研究了势场参数和热浴方法对系统热力学和动力学的影响。首先，发现了使用不同的热浴方法会对模拟结果产生影响。然后，确定了势场的硬核半径和势阱半径对模拟结果的影响，并结合能量漏斗面理论进行分析。本文证明将Borreguero和Dokholyan等人的模型的势场边界修改以后，能得到更理想的模拟结果。这些结果有助于人们选取合适的能量函数用于DMD分子模拟，以及蛋白质的设计。 　　本文还使用DMD方法比较了两态蛋白c-CrkSH3和三态蛋白Humanα-lactalbumin(α-LA)折叠机制的差异。c-CrkSH3只存在折叠态和去折叠态两种稳定构象，其转变过程为一次强烈的一级相变。而α-LA除了折叠态和去折叠态，还存在一个稳定的中间态。中间态的构象为β核保留而α核被破坏的构象。α-LA在转变过程中经历了两次一级相变，分别对应着α核被破坏和β核被破坏。造成这种折叠机制差异的原因来源于两种蛋白各自特定的高级结构间的差异。结论有助于将来对两态蛋白和三态蛋白的折叠规律和路径进行深入的研究，并有效验证了分子生物学中“结构决定功能”的论断。