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钙调蛋白磷酸酶催化亚基(CNA)包括两个部分：催化结构域和调节片段。调节片段又分为三个功能结构区：调节亚基CNB结合区(BBH)、钙调素CaM结合区(CBD)和自抑制区(AID)。为了深入研究C端调节片段对于CNA活性的调节机理，我们将C端逐步地剪切掉，得到剪切突变体CNA420(1-420)，CNA388(1-388)及CNA347(1-347)。通过比较野生型CNA与剪切突变体的磷酸酶活性，我们发现，在CNB存在时，CNA388具有最高比活和Vmax；CNA420虽然不受CaM调节，但其活性仍低于CNA388；CNA388-420之间存在抑制因素。我们通过CaM融合表达后酶切的方法表达纯化了CNA的C端系列剪切片段：Ci511(389-511)，Ci482(389-482)，Ci456(389-456)，Ci413(389-413)，并合成了AID(457-482)片段。通过比较这些片段对于CNA388与CNA347的抑制我们发现：整个C端(389-511)对于自抑制作用都有贡献；Ci413的抑制与BBH(347-388)相关而AID的抑制则不需要BBH的存在。我们对Ci413与AID的抑制作用进行了比较发现：在以RII为底物时对CNA388，Ci413为典型的非竞争性抑制而AID为典型的竞争型抑制；将BBH区暴露于表面的两个酸性氨基酸E359和E363突变成Gin后减弱Ci413的抑制而不减弱AID的抑制。这说明，Ci413与CNA388结合后还能与底物结合，而AID则与底物竞争与CNA388结合；Ci413通过BBH区而AID通过活性中心抑制酶活。CaM与CNA及其系列剪切突变体结合实验结果显示，CNA420已经不能与CaM很好的结合。而SPR方法检测Ci系列片段与CaM的结合结果也显示Ci413与CaM的结合无论在动力学过程还是结合能力方面均与Ci456，Ci482及Ci511不同。其结合与解离速度快，而结合能力远低于其它3个片段。这些结果显示CNA389-413对于结合CaM是不够的，这也正是CNA420不受CaM激活的原因。基于以上实验结果，我们提出了一个新的CNA活性受其C端调节区及CaM调节的模型：整个C端(389-511)均为CNA的自抑制功能区；CaM结合区包含在其中(389-456)；自抑制作用通过“two-sites”模式来完成，即389-413段通过与BBH区相互作用而457-482段通过与活性中心区相互作用来完成抑制作用。
CsA与FK506与其相应的体内结合蛋白Cyclophilin和FKBP结合后，又都能与CN结合并专一性的抑制CN的活性。钙调蛋白磷酸酶催化亚基(CNA)包括两个部分：催化结构域和调节片段。调节片段又分为三个功能结构区：调节亚基CNB结合区(BBH，350-370)、钙调素CaM结合区(CBD，389-413)和自抑制区(AID，457-482)。Loop7是钙调蛋白磷酸酶的催化亚基中的一段肽链，连接着两个β片层的β12和β13。为了研究CNA的调节功能区对于CN与免疫抑制剂．亲免蛋白之间相互作用的影响，我们表达纯化了CNA及3个剪切突变体 CNAabc(1-456)，CNAab(1-388)，CNAa(1-347)，比较了免疫抑制剂-亲免蛋白对它们的抑制，结果发现：3个调节功能区对于免疫抑制剂-亲免蛋白的抑制具有不同的影响；BBH为必需的，缺失了该区的突变体CNAa不再受抑制；CBD对于免疫抑制剂-亲免蛋白的抑制无影响；AID则会减弱免疫抑制剂-亲免蛋白的抑制作用。为了检测Loo7区在酶与抑制剂之间相互作用时所起的作用，我们表达纯化了一系列的Loop7区点缺失突变体和V314位点置换突变体，并比较了Loop7区突变对于两种免疫抑制剂-亲免蛋白及AID多肽抑制作用的影响。结果发现：缺失突变增加了酶对于 FKBP/FK506 的敏感性，却减弱了酶对于CyP/CsA 及 AID抑制的敏感性。而置换突变对于CyP/CsA的抑制影响最大，大部分置换突变体都显示了对于CyP/CsA更低的敏感性；置换突变对于AID的抑制无影响；在将V314 置换成酸性(D)或碱性(K)氨基酸时会增加或减弱酶对于FKBP/FK506的敏感性，而其它置换突变无影响。以上结果显示，Loop7区对于酶与抑制剂之间的相互作用具有重要作用；不同的抑制剂在Loop7区具有不同的分子识别，这一区域与抑制剂的相互作用对于三种特异性的抑制剂的抑制作用具有不同的贡献。