光系统Ⅱ（PSⅡ）是位于叶绿体中的一个多亚基超级复合物。在光合作用中PSⅡ催化光驱动的水的氧化及质体醌的还原,并释放出氧气和质子。PSⅡ反应中心由D1蛋白、D2蛋白、细胞色素b559的α亚基、β亚基及PsbI蛋白组成。D1与D2异二聚体结合了所有将参与电子从锰簇转移至质体醌库的关键的氧化还原组分。对于环境胁迫PSⅡ非常敏感,在高光等胁迫条件下时,PSⅡ的电子传递受阻而使得PSⅡ最大光化学效率降低,PSⅡ蛋白亚基受损发生部分解离,蛋白水解酶及时降解被破坏的蛋白亚基,使得重新合成的具有功能的蛋白亚基可以顺利结合至PSⅡ,使PSⅡ重具活性,继续发挥光合作用的功能,此即为PSⅡ在光抑制下进行的光修复循环。尤其是作为核心蛋白的反应中心D1蛋白的周转成为PSⅡ光修复循环的重要指标,当其降解速度超过从头合成速度时就会发生光抑制,光抑制持续发生会导致PSⅡ反应中心D1蛋白无法及时合成,PSⅡ反应活性大为下降。并且光抑制还会造成叶绿体内其他蛋白亚基损伤,这使维持PSⅡ处于正常功能状态非常重要。PSⅡ蛋白亚基的快速周转是受到胁迫而引发光抑制后PSⅡ自身进行光修复循环的重要机制,其中对于反应中心D1蛋白的周转、修复已进行了广泛而深入的研究,对于其他蛋白亚基的周转、修复机制等仍需深入研究。叶绿体中存在200多种不同的蛋白酶,其中广泛分布的Deg蛋白酶是一类在原核生物及真核生物中均有分布的不依赖于ATP的丝氨酸类蛋白酶,具有依赖温度调节的分子伴侣及蛋白质水解活性,可协助蛋白组装、降解被破坏的或错误折叠的蛋白质。在拟南芥中已发现16个DegP （E.coli中发现）类似的蛋白酶,其中至少有8个定位于叶绿体,Deg1蛋白酶是一个核编码的定位于类囊体腔侧的不依赖于ATP的丝氨酸类蛋白酶,同时具有蛋白水解酶和分子伴侣的活性。关于Deg1蛋白酶我们已知体外纯化表达的Deg1蛋白酶可以水解质体蓝素及PsbO全蛋白；Deg1蛋白酶通过与PSⅡ反应中心D2蛋白相互作用而参与PSⅡ蛋白复合物组装；在突变体中失去功能的D1蛋白积累量增加,并且D1蛋白的C-末端5.2kDa和16kDa降解片段无法被正常降解,推测Deg1蛋白酶参与了D1蛋白在DE跨膜Loop的剪切；并且我们发现Deg1蛋白酶和FtsH蛋白酶以及Deg2蛋白酶可能有相互作用。对于这样一个典型的定位于叶绿体的蛋白酶,对其在PSⅡ光修复循环中的功能我们认为仍有必要进行进一步研究以深入阐述PSⅡ光修复循环机制。通过RNAi技术干涉获得抑制degl基因表达的拟南芥突变体,其突变体表现出增强的光敏感性,植株生长缓慢（包括部分败育）,矮小并且早花。而通过实验我们观察到在Degl蛋白酶表达水平降至低于1%的突变体中,PSⅡ放氧复合物PsbO蛋白亚基25kDa和22kDa降解片段的降解受到阻碍。而Deg1蛋白酶的体外重组实验表明,这些累积的蛋白质片段在重组Deg1蛋白酶后会在共孵育30min后逐渐消失。这进一步说明Deg1蛋白酶在体内参与PsbO蛋白的25kDa和22kDa降解片段的降解,而不直接参与放氧复合物PsbO蛋白亚基的降解。从而参与维持高光胁迫下PSⅡ的有效周转。