【摘 要】
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肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）具有优质氨基酸组成、高消化率和低致敏性等营养特性,同时还具有天然柔性链状结构和丰富的侧链活性基团,这些性质有利于开发新型质构改性流体食品。但是,中性条件下,MP在水或低离子强度溶液中强烈的热聚集/成胶倾向不利于加工生产,限制了MP的开发和利用。天然多酚在肉制品中常被用作抗氧化剂和凝胶交联剂。由于能与蛋白质发生共价/非共价相互作用,多酚也
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肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）具有优质氨基酸组成、高消化率和低致敏性等营养特性,同时还具有天然柔性链状结构和丰富的侧链活性基团,这些性质有利于开发新型质构改性流体食品。但是,中性条件下,MP在水或低离子强度溶液中强烈的热聚集/成胶倾向不利于加工生产,限制了MP的开发和利用。天然多酚在肉制品中常被用作抗氧化剂和凝胶交联剂。由于能与蛋白质发生共价/非共价相互作用,多酚也能用于构建可溶性蛋白质-多酚低聚物,提升蛋白质的稳定性,进而参与食品结构的形成和稳定。没食子酸（galic acid,GA）是一种天然酚酸,分子量较小并具有良好的水溶性和抗氧化性。相较于分子量较大的丹宁,GA不会引起蛋白质的过度聚集。本课题通过添加不同浓度的GA并结合碱性pH shift处理,成功抑制MP在水溶液中的热聚集,提高了MP热稳定性。同时,通过调控GA添加量,实现MP的流变可调和聚集可控,获得具有不同流变性质的MP胶体。本课题还进一步表征GA介导形成的可溶性MP-GA低聚物的结构和功能特性,为开发新型蛋白强化-低钠盐质构改性流体食品提供理论依据。本课题的主要研究内容和结果如下:1、没食子酸提高肌原纤维蛋白水溶液热稳定性,并能通过调控GA添加量获得具有不同流变性质的MP胶体。通过碱性pH shift处理,GA能够共价结合到MP侧链的半胱氨酸和色氨酸残基上。随着GA添加量的增高,GA结合量增加但结合率降低。GA共价结合会破坏肌球蛋白尾部的α-螺旋结构。添加低浓度的GA（10和25μmol/g protein）,可以促进二硫键的形成并诱导蛋白质共价交联;添加高浓度GA（50和100μmol/g protein）,MP交联的主要作用力由二硫键转化为GA与MP共价交联,形成可溶于低离子强度体系且热稳定的聚集物。GA与MP共价结合后可以屏蔽活性巯基,阻止分子间的巯基受热诱导形成二硫键,从而有效抑制肌球蛋白头-头和尾-尾的结合,破坏凝胶网络的形成,提高MP水溶液热稳定性。2、进一步研究没食子酸介导的可溶性MP低聚物的物化特性和功能特性。根据浊度以及粒径的结果发现,GA结合碱性pH shift处理能显著降低MP聚集物的大小。经GA共价修饰后的MP表面疏水性降低且ζ-电位绝对值增加,代表MP疏水相互作用的减弱及表面静电相互作用的增强。通过凝胶排阻色谱结果发现,低浓度GA会诱导形成大分子量的肌球蛋白聚集物,二硫键为主要作用力;高浓度GA介导MP形成的可溶性低聚物以肌球动蛋白二聚物为主,GA和MP共价结合为主要作用力。通过AFM图像显示,GA能介导类似海马状的水溶性MP进一步聚集形成可溶性低聚物,该低聚物具有更小的尺寸和更高的高度。通过体外模拟消化实验发现,GA介导产生MP可溶性低聚物对最终的消化率和消化液抗氧化性无显著影响,但降低了MP在模拟胃液中的消化率h。低浓度GA能诱导二硫键的产生使得MP具有一定的粘度并提高MP乳化稳定性;高浓度的GA介导形成的可溶性低聚物会一定程度上降低MP乳化稳定性。
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