蛋白质是生命的载体。在生命科学研究中常常需要将微量的蛋白质从复杂基体中分离出来。本实验从蛋白质的分离富集着手,以建立简便、快速的分离分析方法。　　 论文第一章主要介绍了与蛋白质分离纯化技术相关的基本理论以及固相萃取技术。　　 第二章以多壁碳纳米管为分离富集材料,建立了顺序注射-在线分离富集紫外可见分光光度法测定血红蛋白的方法。实验中在多壁碳纳米管的表面,通过螯合剂吡咯烷二硫代氨基甲酸铵(APDC)与金属Cd(Ⅱ)连接,处理后的多壁碳纳米管柱实现了对血红蛋白的富集分离。标准血红蛋白在水溶液中可以完全富集,然后用pH为8的由0.5 mol L-1NaCl和60 mmol L-1咪唑溶液组成的磷酸盐缓冲溶液即可洗脱,与紫外可见分光光度计联用,在波长410 nm处检测。在最佳实验条件下,血红蛋白的富集倍率为10,方法精密度为3.0％(5μg mL-1,n=7),检出限为0.32μgmL-1,线性范围为1-10μg mL-1。利用十二烷基硫酸钠(SDS)-聚丙烯酰胺凝胶电泳法进行检验,通过电泳图得知,血红蛋白被多壁碳纳米管很好的保留并洗脱下来,达到了预期的目的。　　 第三章以蚕丝蛋白为固定相,建立了顺序注射-紫外可见分光光度计联用在线分离富集细胞色素C的研究。细胞色素C在水溶液中即可完全保留在蚕丝蛋白的表面,用1mol L-1 NaCl可以完全洗脱,然后与紫外可见分光光度计联用,在波长410nm处检测。在最佳实验条件下,细胞色素C的富集倍率为10,方法精密度为2.5％(5μg mL-1,n=9),检出限为0.33μg mL-1,线性范围为1-10μg mL-1。利用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法进行检验,通过电泳图得知,细胞色素C被蚕丝蛋白很好的保留并沈脱下来,达到了预期的目的。　　 论文第四章则是结论部分,将两种方法进行比较总结。