Pim激酶属于丝苏氨酸激酶，包含Pim-1、Pim-2、Pim-3三个成员。在莫罗尼小鼠白血病病毒诱导的淋巴瘤中，发现Pim-1为前病毒插入位点。插入Pim-1的这个区域能够增强Pim-1 mRNA的稳定性，上调Pim-1蛋白的表达。Pim-1和Pim-2在造血组织中高表达，受多种细胞因子和生长因子的调控。上调Pim-1和Pim-2激酶对细胞的增殖、细胞存活和细胞的分化非常重要。另一成员Pim-3，虽然其致癌机理很少被研究，但它在动物细胞中与Pim-1有72％相似性。　　 Pim-1和Pim-2激酶识别多种底物，翻译起始因子4B(eIF4B)已被鉴定为Pim-2激酶的一个底物，并且Pim-2激酶能直接上调eIF4B Ser406磷酸化水平。翻译起始在细胞的生长，增殖等过程中非常重要，翻译起始因子4B(eIF4B)刺激eIF4A的RNA解旋酶活性，打开mRNA5’UTR的二级结构。eIF4B是一个多功能域蛋白，参与蛋白合成的起始过程。　　 本研究中，我们首先验证了Pim-1激酶的底物eIF4B。在293T细胞中发现除了Pim-3激酶外Pim-1、Pim-2都能上调eIF4B Ser406和Ser422位点的磷酸化水平，而Pim-1、Pim-2激酶失活的突变体显著抑制这些位点的磷酸化；此外，通过体外激酶磷酸化实验我们证实Pim-1激酶能直接磷酸化eIF4B Ser422位点；GST-pull down实验证实Pim-1激酶直接与eIF4B蛋白相互结合；进一步的研究发现在v-Ab1转化体中，以v-Ab1抑制剂imatinib处理细胞，发现eIF4B蛋白的表达水平是依赖于v-Ab1激酶的活性。我们的实验结果提示了Pim激酶可能是经由磷酸化它的下游分子eIF4B调控细胞的进程。