TRAP(transmembrane adaptor protein)蛋白家族成员是一类三型跨膜蛋白。该家族成员普遍具有多个介导蛋白相互作用的位点或结构域，在细胞内的信号转导过程中起到了重要组织和调节作用。Cbp/PAG(C-terminal Src kinase bindingprotein/phosphoprotein associated with glycosphingolipid enricheddomains)(以下简称Cbp)是最近发现的TRAP家族成员之一，它不仅能够通过特定位点的酪氨酸磷酸化招募细胞浆内的激酶Csk到细胞膜的附近，使得Csk能够接近并磷酸化其底物Src family kinases(SFKs)而导致SFKs的失活，还能够通过结合SFKs保持SFKs的活力，即正向调节SFKs的活性。Cbp通过调节SFKs的活力的方式参与了多种信号转导包括表皮细胞生长因子信号通路、整合素信号通路和T细胞受体信号通路等。同时，通过其碳末端的PDZ结构域结合位点，Cbp还可能参与了细胞骨架的调节。　　 鉴于SFKs在众多的细胞活动中的重要功能，过度表达或过度活化SFKs及其调节因子在不同类型的癌症中都有发生并对癌症的发展起到促进作用。然而，作为最近发现的重要的SFKs的调节因子，Cbp在癌症中的作用还有待研究。为探索Cbp在癌症中的作用，我们检测了Cbp在肾细胞癌、肝癌和非小细胞肺癌中的表达。实验结果表明Cbp在肾透明细胞癌中呈现特异性高表达。该高表达趋势与Cbp通过抑制SFKs参与癌症发生发展的预期不符，暗示了Cbp在肾细胞癌中可能通过调节未知的信号通路促进肾细胞癌的发展。通过RNA干扰的方法降低Cbp的表达可以明显抑制肾癌细胞的增殖、迁移、体外转移和体内成瘤的能力。同时，我们发现尽管Cbp仍然负调节SFKs的活力，却能够增强RhoA的活力。而Racl和Cdc42的活力没有明显变化。进一步研究表明野生型的Cbp可以通过其碳末端的PDZ结合结构域促进RhoA的激活并促进肾细胞癌的迁移。　　 受体型酪氨酸激酶介导的信号通路在细胞的生命活动中发挥重要的作用。尽管Cbp能够通过不同的方式调节表皮细胞生长因子受体(EGFR)和血小板源生长因子受体(PDGFR)介导的信号通路。Cbp在成纤维细胞生长因子受体介导的信号通路中的功能还不为所知。我们发现Cbp可以与FGFR1结合并发生磷酸化。两者的结合是通过Cbp的48到162位氨基酸进行的，并且不依赖于FGFR1的激活。过表达Cbp能够抑制FGFR1信号通路并且该抑制作用不与Cbp抑制SFKs的活力相关。进一步研究发现Cbp可以引起FGFR1的泛素化增加进而增强FGFR1的降解，证明Cbp可能通过诱导FGFR1的泛素化降解从而负调节FGFR1的信号转导。