【摘 要】
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血管生成素(angiogenin,ANG)是迄今为止唯一一个基于其促进血管新生能力而被发现和分离纯化的血管生成因子(angiogenic factor),由123个氨基酸残基组成,分子量为14kDa。研究
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血管生成素(angiogenin,ANG)是迄今为止唯一一个基于其促进血管新生能力而被发现和分离纯化的血管生成因子(angiogenic factor),由123个氨基酸残基组成,分子量为14kDa。研究表明,ANG在肿瘤血管生成中发挥重要作用,但是目前对ANG促血管生成机制的认识还不全面,有待进一步研究。 蛋白质相互作用在生命活动中扮演关键角色。据此,我们认为血管生成素与其他蛋白质的相互作用介导了血管生成的一系列细胞生物学过程。为此,我们实验室运用酵母双杂交技术对人心肌cDNA文库进行筛选,获得了一批与血管生成素相互作用的蛋白质,其中一个重要的蛋白就是颗粒蛋白前体(Progranulin,PGRN)。PGRN是分子量为68.5 kDa的分泌性生长因子,在生长发育、损伤修复和肿瘤形成过程中发挥重要作用。然而作为研究蛋白质相互作用的宿主,酵母本身存在着一些无法克服的缺点,酵母双杂交系统显示的相互作用蛋白还需要利用其他研究蛋白质相互作用的方法进一步验证。 为进一步证明血管生成素与颗粒蛋白前体之间相互作用的真实性,我们构建了融合表达质粒pEYFP-ANG和pECFP-PGRN,并且将以上两种质粒共转染入COS-7细胞中表达,利用荧光共振能量转移技术(FRET)验证两者在真核细胞内的相互作用。此外,我们还利用将PRGN和ANG与荧光蛋白融合的方
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