天然的乳清分离蛋白是一种球蛋白,在它的分子内部有许多隐藏的-OH和-SH,分子间交联很少,由于受固有结构的限制,单纯的乳清蛋白很难形成完整膜。本课题通过添加增塑剂和还原剂,在热处理条件下,使乳清分离蛋白内部的-SH和-OH暴露出来,促进了乳清蛋白溶液干燥过程中分子间-S-S-的形成,得到性能良好的可食性膜。在此基础上再利用转谷氨酰胺酶对乳清分离蛋白进行交联,得到性能最佳的蛋白膜。选取改性的4种(A、B、C、D)有代表性的膜进行结构分析和膜的应用。通过单因素试验确定WPI最佳浓度为,甘油最佳含量和还原剂添加量。在单因素基础上,进行四因素三水平正交试验,结果表明：从膜的加权得分可以得出,影响因素的主次顺序为：甘油含量)WPI浓度)加热温度>加热时间,最佳组合为乳清分离蛋白含量为8%,甘油添加量为4%,L-半胱氨酸的添加量为0.6mmol/L,加热温度85℃,加热时间20min。在最佳条件下,乳清分离蛋白膜得分84.5分。进行单因素试验确定最佳TG添加量,最佳PH值,最佳反应温度和最适反应时间。在单因素基础上,进行酶交联WPI成膜工艺条件的优化。四因素三水平正交试验表明：从膜的加权得分可以得出,影响因素的主次顺序为：WPI浓度>TG浓度>反应温度>pH,乳清分离蛋白膜最佳成膜工艺条件：乳清分离蛋白含量为8%,甘油添加量为4%,L-半胱氨酸的添加量为0.6mmol/L,加热温度85℃,加热时间20min,冷却到室温,加入40U/gTG,调节pH7.0,在50℃下反应60min。在最佳条件下,得到乳清分离蛋白膜得分93.7分。十二烷基磺酸钠-聚丙稀酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果表明,少量酶的加入就可以使β-乳球蛋白(β-Lg)和α-乳白蛋白(α-La)发生聚集,生成大量的低聚物和少量聚合物,充足的酶可以使大量的β-Lg和α-La发生聚集,低聚物量变化不大,但形成大量聚合物,经扫描电镜观察可知：从A膜到D膜,膜的截面结构越致紧密,空隙越小,膜的表面小孔越来越少,D膜表面无小孔分布。加入还原剂后,膜截面由凹凸不平并且粗糙变成较平滑均匀的疏松的网状结构,表面由有很多小孔变成有少量小孔分布；加入少量TG酶后膜截面更致密,膜表面不平,小孔分布稀少；足量的TG膜截面更加结实致密,形成纤细丝状的网状结构,并且膜表面均匀光滑,无小孔分布。乳清分离蛋白膜的应用有两个方面,一方面确定乳清分离蛋白膜的水果保鲜作用,从A组到D组圣女果失重率分别比空白组失重率低3.24%、4.95%、6.60%、10.46%,说明膜的阻水性显著增强。另一方面确定乳清分离蛋白膜的袋状包装性能,膜热封强度的测定结果：从A膜到D膜,膜的热封强度显著增加；膜耐水性测定结果：A、B、C、D四种乳清分离蛋白膜在沸水浴中30min内均不溶解,膜具有很强的耐水性,这项性能为膜在液体包装的应用提供一定的理论依据。