猴的金属硫蛋白β-结构域的改造及其结构与性质关系的研究

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该文通过考察猴金属硫蛋白及其N4C,T27C和N4C/T27C突变体蛋白的紫外光谱和园二色相光谱性质,发现增加的Cys4和Cys27确实参与了金属硫簇的形成.在结构整体上,突变体蛋白α-domain的结构未受β片段中增加半胱氨酸残基数目的影响.此外,拉曼光谱的测量也说明在猴金属硫蛋白及其N4C,T27C和N4C/T27C突变体蛋白中,不存在α-helix和β-sheet结构.所得到的含镉蛋白中,也不存在游离巯基和二硫键.该论文还对金属硫蛋白的电化学测量进行了尝试.最后,该论文认为,经N4C、N4C/T27C突变,野生型猴金属硫蛋白中的天然的β-domain被改造成为了一种新的,类似于天然α-domain的包含有Cd<,4>S<,11>簇的结构域.该结构域的形成,一定程度上消除了原来β-和α-domain在反应活性上的差别.这支持了我们关于金属硫蛋白结构域中四金属硫簇的形成,不仅与肽段上半胱氨酸残基的数量有关,还与半胱氨酸残基在肽段上的分布位置有关的观点.
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