细胞之间的粘着连接在个体发育过程中发挥重要的功能,它介导了相同细胞的群体性以及不同细胞群体之间的界线,从而保证了组织与器官的稳态。在粘着连接的形成与稳定过程中,微管发挥了十分重要的功能,利用小分子药物解聚细胞内的微管将显著影响粘着连接的形成与稳定,然而微管与粘着连接之间的联系机制还不是特别清楚。在上皮细胞中,除了部分中心体微管外,细胞内还存在大量的非中心体微管,并且将近90%的微管都处于稳定状态,说明大量非中心体微管的两端都处于被保护的稳定状态。目前,特异性地结合微管负端的蛋白已有报道,并且这些蛋白对于微管负端的稳定性起到至关重要的作用,然而微管正端是如何被稳定的还没有相关的文献报道。微管正端追踪蛋白虽然特异性地结合在微管正端,但是它们仅结合在动态生长的微管正端,并且它们对微管正端并没有明显的稳定作用。我们的研究发现CSPP1蛋白在间期上皮细胞中定位在粘着连接上,抑制CSPP1的表达将严重影响粘着连接的形成,说明CSPP1在粘着连接上发挥重要的功能。CSPP1与粘着连接蛋白p120直接相互作用,共同介导了粘着连接的形成。同时,我们还发现在体内和体外,CSPP1结合在非中心体微管的两端,而它在微管正端的定位与经典的微管正端追踪蛋白不同,CSPP1结合的微管末端没有明显的动态生长和解聚,说明CSPP1是一个新的微管加帽蛋白,能够同时结合非中心体微管的两端。通过体外微管实验,我们发现CSPP1在微管上的结合完全抑制了微管的崩塌,并且显著抑制了微管的生长速度,说明CSPP1稳定了非中心体微管。此外,CSPP1对微管的结合,保护了微管不受微管解聚酶MCAK的影响。综上所述,我们的研究结果表明CSPP1结合非中心体微管的两端,保护微管不被微管解聚酶解聚,同时CSPP1也定位在粘着连接上,介导微管与粘着连接之间的联系,保证了粘着连接有效地形成。EB1蛋白是一个典型的微管正端追踪蛋白,介导了一系列+T1P蛋白在生长微管正末端的定位。在有丝分裂期,EB1被认为是一个动点蛋白,但是它只定位在微管生长的后随动点上,说明EB1的动点定位依赖于动点微管的生长。然而在有丝分裂期,并不是所有的+T1P蛋白都像EB1那样依赖于微管的生长定位在后随动点上,说明在有丝分裂期,EB1与其它+TIP蛋白之间的相互作用受到调控。我们的研究结果证实了这个观点,在有丝分裂期,乙酰转移酶PCAF被报道定位在动点上,我们的实验结果表明PCAF与EB1相互作用,并且介导了EB1蛋白上第220位赖氨酸（K220）的乙酰化。利用EB1-K220乙酰化的特异性抗体（AcK220）,我们发现K220的乙酰化主要发生在有丝分裂期。K220的乙酰化显著影响了EB1与含有SxIP序列的+T1P蛋白之间的结合,并且EB1乙酰化的动态调控对于有丝分裂的正常进行具有重要的意义。此后,通过乙酰化特异性的抗体染色,我们发现AcK220特异性地定位在动点上,这与PCAF的动点定位相符合。然而与前人的研究结果不同,我们发现AcK220的动点定位并不依赖于微管的存在,说明乙酰化的EB1分子与细胞内大多数的EB1分子具有不同的特性。此外,相对于微管解聚的前导动点, AcK220在微管生长的后随动点上定位更为明显,说明了乙酰化的EB1在动点上的定位受到调控,其中的调控机制还有待进一步的研究。除了EB1外,EB家族的另外两个成员EB2和EB3对于动点AcK220的信号可能也有贡献,然而这仍需进一步的研究。EB1蛋白的N端结构域介导了蛋白与微管的直接结合,我们的研究结果表明PCAF也介导EB1-K66的乙酰化,参与调控EB1与微管的结合。