诱生型一氧化氮合成酶N端蛋白的诱导表达与纯化

来源 :中国药科大学学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:zgkl004
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诱生型一氧化氮合成酶(iNOS)N端蛋白的表达,对阐明其功能和制备iNOS特异性抗体具有重要意义。本文对iNOS1196AA重组蛋白在大肠杆菌中的表达条件进行了优化,结果表明:在优化条件下,经IPTG诱导,重组蛋白表达量可达菌体蛋白的15%20%。为获得重组蛋白纯品,建立了His.BindTM柱亲和层析法和凝胶蛋白的两步纯化法,得到了电泳纯级的重组蛋白 The expression of N-terminal protein of inducible nitric oxide synthase (iNOS) plays an important role in clarifying its function and preparing iNOS-specific antibodies. In this paper, iNOS1 196A recombinant protein expression in Escherichia coli conditions were optimized, the results showed that: under the optimized conditions, induced by IPTG recombinant protein expression of up to 15% of the bacterial protein 20%. To obtain the recombinant protein pure, established His. BindTM column affinity chromatography and gel protein two-step purification method, the purity of the recombinant protein
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