【摘 要】
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目的:研究刺槐素(ACA)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱学特性;方法:在模拟人体生理条件下(pH=7.4),应用荧光光谱法和紫外光谱法研究ACA与BSA的结合作用;结果:ACA可以通过静态猝灭使
【机 构】
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江西中医学院基础医学院,南昌大学化学系
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目的:研究刺槐素(ACA)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱学特性;方法:在模拟人体生理条件下(pH=7.4),应用荧光光谱法和紫外光谱法研究ACA与BSA的结合作用;结果:ACA可以通过静态猝灭使得BSA荧光强度减弱;在298 K下,ACA与BSA结合常数为1.13×105L/mol,结合位点数为1.011;结合距离为4.45 nm;ACA与BSA作用力主要为氢键和范德华力;ACA与BSA的同步荧光光谱表明,ACA与BSA的结合对蛋白质的构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸;结论:AC
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