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采用离子交换层析、凝胶过滤层析及快速蛋白液相色谱等蛋白质分离纯化技术，从榆干离褶伞菌丝体中纯化一种溶栓酶，并探讨各种因子对榆干离褶伞溶栓酶活性的影响，观察溶栓酶对纤维蛋白及纤维蛋白原的水解特征和酰胺水解活性。实验结果表明，其分子质量约为50ku，该酶的最适pH和最适温度为pH6．0，35℃，并对tPA底物S-2288最敏感。Mn^2＋和Mg^2＋激活酶活性，而Cu^2＋，EDTA对酶活有抑制作用。该酶不仅直接水解纤维蛋白，还可以水解纤维蛋白原。榆干离褶伞很有潜力成为治疗血栓的新的药物来源。