试验旨在探讨瘦素是否通过PI3K-PKB-mTOR信号通路调节骨骼肌细胞蛋白质的代谢。试验以C2C12肌管为研究对象,于无血清DMEM高糖培养基中添加0、100 nmol/L Wortmannin(PI3K活性的抑制剂)或0、20 nmol/L Rapamycin(mTOR活性的抑制剂)预处理45 min后,在培养基中添加0 ng/mL或50 ng/mL重组小鼠瘦素处理2 h,进而测定C2C12肌管内PKB磷酸化水平、mTOR磷酸化水平和蛋白质代谢。结果表明:重组小鼠瘦素处理显著提高了C2C12肌管PKB磷酸化水平、mTOR磷酸化水平和蛋白质合成(P<0.05),显著降低了C2C12肌管蛋白质分解(P<0.05);而Wortmannin或Rapamycin的预处理显著抑制了重组小鼠瘦素对C2C12肌管PKB磷酸化水平或mTOR磷酸化水平的提高,并显著抑制了重组小鼠瘦素对C2C12肌管蛋白质代谢的改善。综上所述,瘦素调节C2C12肌管蛋白质代谢的过程中需要激活PI3K-PKB-mTOR信号通路。