【摘 要】
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为了实现外源蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达,利用硫氧还蛋白作为分子伴侣构建双顺反子翻译偶联表达载体pDICT。将大肠杆菌硫氧还蛋白基因插入到pET22b载体NdeI和EcoR I位点之
【机 构】
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天津科技大学生物工程学院工业发酵微生物教育部重点实验室工业酶国家工程实验室;
【基金项目】
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天津市教委基金项目(No.20040805);天津科技大学自然科学基金项目(No.118099)
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为了实现外源蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达,利用硫氧还蛋白作为分子伴侣构建双顺反子翻译偶联表达载体pDICT。将大肠杆菌硫氧还蛋白基因插入到pET22b载体NdeI和EcoR I位点之间,同时在硫氧还蛋白编码基因的终止密码子前加入核糖体结合位点,构建成双顺反子翻译偶联表达载体pDICT。将蚓激酶基因F238克隆到该载体,转化大肠杆菌BL21(DE3)并诱导表达。SDS-PAGE结果表明,所表达的蚓激酶F238是可溶性蛋白。利用血纤维蛋白法对表达产物进行活性测定,重组蚓激酶F238不仅具有纤溶酶活性,而且具有激活纤溶酶原的激酶活性。该双顺反子翻译偶联表达载体的构建,为在大肠杆菌中可溶性表达外源蛋白提供了新方法。
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