【摘 要】
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目的 :获得更佳的变复性条件和提高人胰岛素原的重组率。方法 :采用特有的重组方法 ,将小C肽人胰岛素原类似物 (B Arg Arg A)与人胰岛素原 (B C A)进行重组条件的比较。 结果
【机 构】
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北京大学蛋白质工程国家重点实验室,北京大学蛋白质工程国家重点实验室,北京大学蛋白质工程国家重点实验室
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目的 :获得更佳的变复性条件和提高人胰岛素原的重组率。方法 :采用特有的重组方法 ,将小C肽人胰岛素原类似物 (B Arg Arg A)与人胰岛素原 (B C A)进行重组条件的比较。 结果 :发现二者在 pH10 .6左右处重组率达到最大 ,且在相同的条件下B Arg Arg A蛋白质的重组率 (94% )较B C A蛋白质 (82 % )的高。结论 :进一步验证了“胰岛素的A、B链含有足够使二硫键正确配对的结构信息”的论点。
OBJECTIVE: To obtain better refolding conditions and increase the recombination rate of human proinsulin. Methods: Recombinant method was used to compare the recombination conditions of small C peptide human proinsulin analog (B Arg Arg A) and human proinsulin (B C A). Results: The recombination rate of B Arg Arg A protein reached the highest at about pH10.6, and the recombination rate (94%) of B Arg Arg A protein was higher than that of B C A protein (82%) under the same conditions. CONCLUSIONS: This further validates the argument that “A and B chains of insulin contain sufficient structural information to allow proper disulfide bonding.”
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