亲和色谱法从融合蛋白GST-IL-6中纯化重组人白细胞介素-6

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【摘要】

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研究用亲和融合谷胱甘肽-S-转移酶(GST)的方法纯化重组人白细胞介素-6(IL-6)的发酵和纯化工艺,使用含有质粒pHZl818的E.coli JMl09在2XYT培养基中进行发酵表达,IL-6表达为与

【作者】

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吴蕾甘一如林峰黄鹤

【机构】

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天津大学化工学院

【出处】

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天津大学学报：英文版

【发表日期】

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2002年2期

【关键词】

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亲和纯化人白细胞介素-6 融合蛋白 GST affinity purification human interleukin6 fusion protein G

【基金项目】

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国家重点项目

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研究用亲和融合谷胱甘肽-S-转移酶(GST)的方法纯化重组人白细胞介素-6(IL-6)的发酵和纯化工艺,使用含有质粒pHZl818的E.coli JMl09在2XYT培养基中进行发酵表达,IL-6表达为与谷胱甘肽-S-转移酶(GST)融合的融合蛋白GST-IL-6.融合蛋白存在可溶的活性蛋白和不可溶的包含体两种形式,此包含体无活性且无法复性,无法用亲和层析回收,通过实验优化摇床发酵的诱导温度和转速,以增加可溶融合蛋白的表达.菌体超声破碎液后,上清液用作亲和柱层析,可将融合蛋白提纯至800  0,每升发酵

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