分子动力学模拟Cu2＋对α-突触核蛋白（1-17）肽段构象变化的影响

来源 :物理化学学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：wjt197703

【摘要】

：

利用分子动力学模拟研究铜离子（Cu2＋）对α-突触核蛋白1—17号氨基酸肽段（α-synuclein（1—17））构象变化的影响，采用GROMOS 43A1力场对Cu2＋-α-synuclein（1—17）复合体和α-synuclein（1—1

【作者】

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曹剑曹赞霞赵立岭王吉华

【机构】

：

德州学院,山东师范大学物理与电子科学学院

【出处】

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物理化学学报

【发表日期】

：

2012年2期

【关键词】

：

动力学模拟 Cu2+-α-突触核蛋白二级结构自由能纤维化聚集 Molecular dynamics simulations Cu2＋-α-synuclei

【基金项目】

：

国家自然科学基金（30970561,31000324）资助项目

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利用分子动力学模拟研究铜离子（Cu2＋）对α-突触核蛋白1—17号氨基酸肽段（α-synuclein（1—17））构象变化的影响，采用GROMOS 43A1力场对Cu2＋-α-synuclein（1—17）复合体和α-synuclein（1—17）肽段单体分别进行了6组独立的分子动力学模拟，每组模拟时间为500ns，总模拟时间为3us，研究结果表明：Cu2＋与α-synuclein（1—17）肽段结合使其更易向卢折叠片结构折叠，促进了其二级结构的形成，增强了构象的稳定性：Cu2＋增大了α-synuclei

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