【摘 要】
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目的探索溶组织内阿米巴通过基底膜进入固有膜的机制,了解其半胱氨酸蛋白酶(cysteine pro-teinase, CP)与胞外基质的相互作用.方法阿米巴裂解液通过laminin-Sepharose亲和层
【机 构】
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温州医学院生物化学教研室,中国科学院武汉病毒研究所
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目的探索溶组织内阿米巴通过基底膜进入固有膜的机制,了解其半胱氨酸蛋白酶(cysteine pro-teinase, CP)与胞外基质的相互作用.方法阿米巴裂解液通过laminin-Sepharose亲和层析和分离纯化,经分子量测定、测序及抑制剂实验,证明为CP,以凝胶电泳测定其水解活性.结果纯化的CP与1aminin有较强亲和力,其分子量为27 kDa,被EC-64所抑制,并具水解活性.结论溶组织内阿米巴半胱氨酸蛋白酶与胞外基质laminin特异性结合,起水解作用,可能是入侵肠粘膜细胞基底膜的关键.
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