【摘 要】
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热休克（４２℃，２ｈ）或Ｈ＿２Ｏ＿２预处理，均能在蛋白翻译合成水平使牛肺动脉内皮细胞（ＢＰＡＥＣｓ）中ＨＳＰ７０增多；在基因转录水平使ＢＰＡＥＣｓ中ＨＳＰ７０ｍＲＮＡ含量增加。蛋白激酶Ｃ（ＰＫＣ）抑制剂──Ｓｔａｕｒｏｓｐｏｒｉｎｅ（ＳＴＰ）能显著减少热休克和Ｈ＿２Ｏ＿２诱导的ＨＳＰ７０合成及ＨＳＰ７０ｍＲＮＡ转录的增加。提示ＰＫＣ在热休
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热休克（４２℃，２ｈ）或Ｈ＿２Ｏ＿２预处理，均能在蛋白翻译合成水平使牛肺动脉内皮细胞（ＢＰＡＥＣｓ）中ＨＳＰ７０增多；在基因转录水平使ＢＰＡＥＣｓ中ＨＳＰ７０ｍＲＮＡ含量增加。蛋白激酶Ｃ（ＰＫＣ）抑制剂──Ｓｔａｕｒｏｓｐｏｒｉｎｅ（ＳＴＰ）能显著减少热休克和Ｈ＿２Ｏ＿２诱导的ＨＳＰ７０合成及ＨＳＰ７０ｍＲＮＡ转录的增加。提示ＰＫＣ在热休克和Ｈ＿２Ｏ＿２诱导的热休克基因表达的信息传递中具有重要作用。
Heat shock (42 ℃, 2h) or H_2O_2 pretreatment could increase HSP70 in bovine pulmonary artery endothelial cells (BPAECs) at the level of protein translational synthesis, and increase HSP70 mRNA in BPAECs at gene transcription level. Sturosporine (STP), a protein kinase C (PKC) inhibitor, significantly reduced heat shock and H 2 O 2 -induced HSP70 synthesis and HSP70 mRNA transcription. Suggesting that PKC plays an important role in the information transfer of heat shock and H 2 O 2 -induced heat shock gene expression.
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