α-Synuclein是帕金森氏病患者脑神经元中路易氏体的主要成分，与帕金森氏病和其它一些神经退行性疾病发病过程密切相关。同时，非酶糖基化被认为是与糖尿病、衰老的进程、老年性痴呆等相关。但是，有关α-Synuclein的非酶糖基化尚未引起同行的广泛重视。　　 本文作者研究了非酶糖基化对α-Synuclein构象的影响。通过基因重组的α-synuclein分别与果糖和葡萄糖孵育，可以观察到蛋白质的内源荧光强度明显降低，同时在447 nm产生了一个糖基化衍生物的特征荧光。与果糖孵育的蛋白样品其糖基化特征荧光的出现速度快于与葡萄糖孵育的样品。进一步的实验显示，内源荧光与糖基化特征荧光之间具有能量传递现象，提示Tyr残基与糖基化特征荧光发色团在空间距离上彼此接近。圆二色研究结果显示，糖基化后的α-synuclein，特别是在与果糖孵育后，其α-螺旋含量增加。在电子显微镜下，糖基化α-synuclein表现为棒状短纤维。表明糖基化可以诱导α-synuclein蛋白分子聚集，且果糖较葡萄糖更容易使α-synuclein糖基化。证实了非酶糖基化与α-synuclein的错误折叠和分子聚集相关。作者初步观测了糖基化α-synuclein对细胞活力的影响，实验结果表明，糖基化α-synuclein能够影响细胞活力，并与糖基化的时间长度相关，这可能是随着糖基化时间延长，样品中形成了非酶糖基化终末产物AGEs的缘故。　　 此外，作者还初步观察了Tau蛋白在人成神经瘤细胞SH-SY5Y和人胚肾上皮细胞HEK-293细胞核中的分布。结果显示，在细胞核中，含有多种Tau蛋白的异构体，且tau蛋白有可能与DNA相结合。Tau蛋白在细胞核(包括肿瘤细胞核)中分布的生物学意义值得进一步研究。