植物微丝骨架是高度动态的网络，它与马达蛋白以及众多调节其动态的微丝结合蛋白一起，不仅在细胞内物质运输过程中起着重要作用，还参与了通过胞间连丝的细胞间物质运输过程。但是到目前为止，对于微丝在胞间连丝中的组织形式，及其调控方式仍不清楚。　　 Formin蛋白是微丝动态的重要调控者，能够参与到微丝的成核和快速延伸过程。模式植物拟南芥中至少包含有21个formin(FH)蛋白，可以被分为两个亚家族。其中第Ⅰ亚家族除了AtFH7之外，其余的formin蛋白在其N端都有信号肽和跨膜域，暗示它们可能会通过蛋白分泌途径定位于质膜上。在本研究中，我们对AtFH2的生物学功能进行了分析。进化分析表明AtFH2是一个典型的第Ⅰ亚家族蛋白。其FH2结构域与其他formin蛋白的比对结果同样表明它是一个保守的formin蛋白。为了解析AtFH2可能的生物学功能，我们购买了两个完全敲除AtFH2的T-DNA插入突变体:atfh2-1(Gabi066D02)和atfh2-2(Gabi396H03)，但两个突变体都没有表现出明显的生长和发育异常。为了分析AtFH2可能的生物学功能，我们用AtFH2自身启动子(AtFH2pro)驱动AtFH2-EGFP/mCherry，并转入拟南芥中进行亚细胞定位观察。通过共聚焦显微镜观察，我们发现AtFH2-EGFP和AtFH2-mCherry的荧光信号呈现点状，并且只局限于细胞间的交界面上，而在非细胞间交界面上则没有任何信号。质壁分离实验表明，这些点状荧光信号定位于细胞膜上。同样，当在异源植物体系本氏烟草中表达AtFH2-EGFP和AtFH2-mCherry后，仍能观察到相似的点状结构。蛋白的这种堆积模式与胞间连丝的排布方式非常相符。为此，我们采用苯胺蓝染色、胞间连丝特异性探针PDLP1-EGFP、YFP-PDCB1和CMVMP-mCherry等多种方法来标记出胞间连丝，结果发现AtFH2-EGFP和AtFH2-mCherry确实定位于胞间连丝。先前的工作表明formin蛋白能够通过其FH2结构域与微丝正端相互作用。通过体内观察，我们发现在用LatB完全解聚微丝之后，AtFH2-mCheery的定位并未发生改变，这表明AtFH2的定位是由蛋白自身性质决定的，而不是由于受到胞间连丝中微丝的牵引而被动定位的。结构域分析表明AtFH2的N端存在跨膜域，所以我们通过序列截断策略对决定其定位的序列进行了分析，结果表明AtFH2的N端序列就能决定它的亚细胞定位。除了AtFH2之外，拟南芥formin第Ⅰ亚家族还有9个成员具有跨膜域，通过对尚未报道的一些formin蛋白进行定位分析，我们发现AtFH2是拟南芥formin第Ⅰ亚家族中唯一定位于胞间连丝的成员。体外生化功能试验表明，AtFH2的FH1FH2和FH2结构域都不能利用G-actin和profilin-G-aetin进行成核。但却能够非常有效的抑制微丝正端G-actin的脱落和添加，表明AtFH2具有相对较强的微丝封端活性，能够起到稳定微丝的作用。　　 综上所述，我们的研究发现AtFH2特异的定位于胞间连丝，并且能够封住微丝的正端，表明它可能通过调节微丝正端行为在胞间连丝处调控微丝动态或稳定微丝，进而调控胞间连丝的通透性。