蛋白质是细胞生命活动的基础,是构成机体组织、生命器官的重要成分。近年来对于蛋白质的研究如火如荼并获得了一些很有意义的成果,但由于常规的实验方法对蛋白质样品本身的性质有严格的要求,无法真实反映蛋白质在生物体中的转变过程。随着计算机技术的不断飞跃,越来越多的科研工作者们利用计算机模拟的方法来研究蛋白质体系。本文采用分子动力学模拟的方法,对蛋白质体系进行研究,主要内容包括:（1）研究蛋白质在高温情况下动力学行为,结果发现随着温度的升高,蛋白质体系包括键伸缩能、键弯曲能、键扭转能的各部分键能都在增加,而范德华能在减少,总势能由于静电能的增加而增加。（2）研究蛋白质1BBL野生型（WT）和突变型（D43N）在外加电场中的动力学行为。研究发现,无论野生型和突变体,二者加入外电场,它们的稳定性均随之降低,结构变得更加松散,突变型（D43N）导致部分残基片段柔性改变。（3）通过构建不同的盐溶液环境,研究了蛋白质体系在电解质溶液中的动力学行为,探究蛋白质1BBL和蛋白质2BRD在不同类型盐溶液的蛋白质体系中的构象变化、径向分布函数以及氢键数目变化等。模拟结果表明与其他二价阳离子盐溶液相比,其中Ca2+的加入明显减少了蛋白质体系的氢键数目,降低了蛋白质的稳定性。此外,径向分布函数很好揭示了盐溶液中阳离子与羧酸氧之间的分布规律,其结果表明,Na Cl和KCl相比二价阳离子盐溶液与蛋白质之间的结合更加紧密。（4）构建金纳米粒子与蛋白质相互作用模型,采用分子动力学模拟的方法研究不同尺寸的金纳米粒子对蛋白质1BBL的结构稳定性、整体尺寸及蛋白质骨架Cα原子的运动自由程度的影响。结果表明,组成纳米颗粒的原子数目增加,会使得模拟体系中的原子-原子相互作用对增多,范德华能量锐减,这是体系总势能减少的根本原因。此外,纳米颗粒尺寸的增加,会使蛋白质形成更为松散的结构,结构稳定性减弱。氢键数目随着纳米颗粒尺寸的增加,呈下降的趋势,特别是蛋白质分子内部的氢键数目下降明显,这同样说明了在纳米颗粒的作用下,蛋白质的结构稳定性在降低,纳米颗粒的尺寸越大,蛋白质的结构稳定性越差。