二维二硫化钼（MoS₂）作为石墨烯的类似物,由于其独特性质和有前景的生物传感器应用,近年来引起了人们的浓厚兴趣。理解MoS₂与生物分子如蛋白质之间的相互作用至关重要,但在分子水平对MoS₂表面上蛋白质的取向和构象研究知之甚少。本论文采用分子动力学（MD）模拟方法,研究了溶菌酶、疏水蛋白和糜蛋白酶在MoS₂表面上的吸附取向和构象。论文的发现如下:首先,通过MD模拟方法,研究了不同初始取向溶菌酶在MoS₂表面的吸附。模拟结果表明,溶菌酶最终都以“end-on”取向吸附到MoS₂表面,表明该取向有利于溶菌酶在MoS₂表面的吸附。溶菌酶最终在MoS₂表面吸附的“end-on”取向细分为“bottom end-on”和“top end-on”两类。在100ns MD模拟过程中,范德华作用在溶菌酶吸附于MoS₂表面中占主导作用,静电作用起辅助作用。吸附过程中,溶菌酶的结构得到了较好的保留,只有N端的和柔性环（残基60-66）表现出相对大一些的位置变化。本研究为蛋白质与MoS₂表面的相互作用的机理研究提供了一些重要的见解。然后,通过MD模拟方法,研究了初始取向为疏水偶极和静电偶极分别朝向和远离MoS₂表面的疏水蛋白在MoS₂表面的吸附。模拟结果表明,HFBI通过“疏水补丁”吸附到MoS₂表面,亲水α-螺旋则远离表面。疏水蛋白于MoS₂表面优势吸附取向主要以疏水偶极矩调控,以疏水偶极矩接近垂直于表面的方式吸附,疏水补丁在其吸附过程中发挥重要作用。吸附过程中,疏水蛋白的非极性残基稳定地吸附于MoS2表面,极性残基暴露于水溶液中,解释了实验中单层MoS2在水溶液中剥离机理。疏水蛋白的结构在吸附过程中保存完好。本工作将在分子水平上揭示了疏水蛋白在MoS₂表面的固定化机理,表明疏水蛋白作为一种有用的生物工具,并扩展其他TMD材料的方便剥离、生物功能化和生物医疗应用。最后,通过MD模拟方法,研究了初始取向为电偶级朝向和远离表面的糜蛋白酶,在MoS₂表面的吸附及MoS₂表面对其酶活性调节的抑制机理。模拟结果表明,ChT以α螺旋（165-172）靠近表面的方式吸附到MoS₂表面。ChT吸附于MoS₂表面的驱动力中范德华相互作用占主导,静电相互作用是重要的补充。在100ns MD模拟中,ChT在MoS₂表面吸附后保持其结构。模拟中,ChT活性部位与表面的距离适中,未观察到活性部位完全靠近表面。这可能反映了吸附行为的早期阶段。