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P-选择素糖蛋白配体-1(PSGL-1)，是一种跨膜蛋白，它在白细胞内以二聚体的形式表达。在炎症反应初期，PSGL-1可以通过与血小板以及内皮细胞上的P-selection蛋白相互作用，进而介导白细胞黏附过程。相关研究已经证实，通过PSGL-1跨膜区介导的二聚作用的对于实现其生化功能是必不可少的。目前，关于PSGL-1跨膜区相互作用的机制尚未可知。 在本论文中，我们采用TOXCAT体系，设计了7种不同序列长度的跨膜区嵌合体，证实了跨膜区序列长度能够影响跨膜蛋白的相互作用。包含320-343这24个氨基酸残基序列的PSGL-WT跨膜螺旋二聚作用最强，选作后续研究的野生型菌种。PSGL-WT的同源二聚能力约为阳性对照GPA的1.5倍，这表明它是一个自身相互作用非常强的二聚体。然后，通过亮氨酸和丙氨酸全扫描突变研究PSGL-1跨膜区相互作用机制，结果综合表明位于（abcdefg）n七肽重复序列的a面的I324，A331，T338以及d面的C320，L327，F334，L341氨基酸突变体会造成PSGL-1-TM二聚能力下降，初步认定PSGL-1的跨膜区相互作用是由a，d面组成的亮氨酸拉链介导的。 随后，分子动力学模拟方法被用于验证TOXCAT实验结果，同时进一步确认二聚体的相互作用接触面。对野生型序列的粗粒化模拟中，我们得出了PSGL-WT二聚体两个单体的主链之间的距离平稳，距离约7.5(A);形成了一个右手螺旋构象，出现-27°的二面角。另外，通过野生型和a，d面的突变型对比发现，二面角发生明显变化，这与TOXCAT实验结果完全一致。 综合实验结果证明，PSGL-1跨膜区相互作用是由a，d面组成的亮氨酸拉链介导的。