蛋白质固定技术是近年来发展起来的用于蛋白质芯片、生物传感器和亲和层析分离等领域的重要技术。通过蛋白质固定技术的应用，人们可以在疾病监测，药物筛选，环境监测等方面取得快速和灵敏的检测结果。在蛋白质固定的研究中，蛋白质分子在表面固定后的取向往往决定着蛋白质是否有活性以及是否能够有效地识别目标分子。如何控制蛋白质在界面吸附的取向和研究蛋白质在界面的结构是蛋白质固定技术中的重要环节。由于为蛋白质分子组成成分和结构都非常复杂，现有表面表征方法如原子力显微镜、表面等离子共振、石英微天平分析等方法都很难直接的得到蛋白质在界面的取向信息。所以控制和表征蛋白质在界面的吸附取向吸引了越来越多的研究者的关注。本论文中，我们借助表面图案化方法，尝试对抗荧光素抗体分子在表面的吸附取向进行控制，并试图通过时间分辨二次离子质谱对其取向进行表征。研究工作主要围绕以下两个方面展开：（1）应用光刻的方法，在具有N-羟基丁二酰亚胺（NHS）活性的聚合物表面分别实现蛋白质A和荧光素半抗原双组分的图案化。通过研究荧光标记过的Fab片段、Fc片段和抗荧光素抗体在不同的图案化表面上的吸附行为，表明具有Y型结构的抗荧光素抗体分子的Fc区域和Fab区域分别与蛋白质-A和荧光素半抗原图案化表面之间有特异性作用，进而实现控制抗荧光素抗体分子在界面上不同取向。（2）依据抗荧光素抗体分子的Fab区域和Fc区域所含特定氨基酸含量的差别，我们运用时间分辨二次离子质谱（ToF-SIMS）对吸附抗荧光素抗体的图案化表面进行分析，并通过主成分分析方法对飞行时间二次离子质谱数据进行分析，得到界面上不同氨基酸含量比值的分布，进而判断抗荧光素抗体分子在双组分图案化表面不同区域内的取向，即‘头上’和‘脚上’两种取向。