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卵白蛋白修饰改性主要有物理方法、化学方法以及酶法,通过改变蛋白质内部结构和特性,进而改善或者提高卵白蛋白的生物活性。ACE抑制活性是国内外研究热点,它可以调节人体血压,从而抑制由于高血压引发的身体疾病。因此本实验主要以卵白蛋白为研究对象,通过温度、p H、金属离子处理卵白蛋白,研究处理后的蛋白与处理前蛋白理化性质与ACE抑制活性的变化。主要研究结果如下:（1）在不同温度下对卵白蛋白的粒径、Zeta电位、巯基含量、内源荧光、表面疏水性等理化性质以及酶解后卵白蛋白的水解度、ACE抑制活性进行了研究。结果表明:随着热处理温度的增加,卵白蛋白粒径分布发生了变化,平均粒径先增大后减小,从622.73±4.60 nm增大到1527.00±59.40 nm,然后减小至261.64±2.26 nm;Zeta电位绝对值从6.56±0.36 m V增大到19.20±0.62 m V;表面巯基含量从2.20±0.37μmol/g增加到23.76±0.71μmol/g,总巯基含量则先减少后增大,从9.63±0.26μmol/g减少到6.46±0.16μmol/g,然后增至29.55±1.88μmol/g;内源荧光最大吸收峰发生1 nm的蓝移;表面疏水性值先增大后减小,从249.52±0.49增大至274.32±1.19,然后减小至135.17±14.81;水解度先增大后减小,60℃时可达到28.62±0.42%;ACE抑制活性有着不同程度的增大,80℃时的ACE抑制活性达到79.17±0.54%,比未处理溶液的ACE抑制活性增高了23.01%。温度对酶解产物分子量分布影响较大的为80℃和90℃。当温度为80℃时,分子量在944～636 Da之间的比例由原来的8.38%提升到41.12%,分子量<264 Da的比例由原来的71.19%降低到41.67%。当温度为90℃时分子量在944～636 Da之间的比例由原来的8.38%提升到24.82%,分子量<264Da的比例由原来的71.19%降低到46.47%。（2）探究了在不同p H条件下卵白蛋白的粒径、Zeta电位、巯基含量、内源荧光、表面疏水性等理化性质以及酶解后卵白蛋白的水解度、ACE抑制活性进行了研究。实验结果表明:随着p H值的增大,卵白蛋白的粒径分布发生变化,平均粒径减小,由615.30±19.66 nm减小到347.45±55.93 nm;Zeta电位绝对值增大,由-5.76±0.57 m V增大到-23.1±2.55 m V;巯基含量增多,表面巯基含量由0.68±0.06μmol/g增多至1.31±0.08μmol/g,总巯基含量由7.42±0.70μmol/g增多至10.25±0.70μmol/g;内源荧光强度增大且最大吸收峰发生1 nm红移;表面疏水性值减小,由305.50±6.86减小到269.62±13.42;水解度发生不同程度的增加,当p H为10时达到33.83±3.98%;ACE抑制活性随着p H的增大而增大,当p H为10时达到69.40±5.93%。p H对酶解产物分子量分布影响较大的是p H=6和p H=10。当p H=6时四个区间的分子量比例均有明显变化,分子量在4012～944 Da之间的比例由16.54%减小至1.57%,分子量在944～636 Da之间的比例由8.38%增加到44.21%,分子量在636～264 Da之间的比例由3.89%增加到17.49%,分子量在<264 Da的比例由71.19%减小至36.73%。当p H=10时,三个区间的分子量比例均有明显变化,分子量在4012～944 Da之间的比例由16.54%减小到2.66%,分子量在944～636之间的比例由8.38%增加到59.13%,分子量在<264 Da的比例由71.19%减小至32.57%。（3）探究了向蛋白溶液中加入不同的金属离子时,卵白蛋白的粒径、Zeta电位、巯基含量、内源荧光、表面疏水性等理化性质以及酶解后卵白蛋白的水解度、ACE抑制活性进行了研究。实验结果表明:当溶液中加入了不同的金属离子时,卵白蛋白的粒径分布发生了变化,0～100 nm的峰强度增加,100～1000nm之间的峰均发生向左偏移的现象,且峰强度均有不同大小的减弱;平均粒径显著减小,由859.85±47.73 nm减小到213.15±18.31 nm;Zeta电位绝对值显著降低,由6.60±0.04 m V降低至2.29±0.25 m V;表面巯基含量减小,但效果不显著;总巯基含量减少,并且当溶液中加入Ca2+时,由9.50±0.15μmol/g减少至7.27±0.29μmol/g;内源荧光的荧光强度有所增强,但最大吸收峰（λmax）在加入Na+和K+时没有明显变化,当加入Ca2+和Mg2+时,最大吸收峰发生1 nm红移;表面疏水性值显著降低,并且当溶液中加入Mg2+,由305.88±4.89减小到至209.85±9.13。实验结果表明,金属离子的加入对蛋白溶液的水解有抑制作用,当溶液中加入Na+、K+和Mg2+时可显著的降低蛋白的水解度,且当溶液中加入K+时,由23.31±0.42%降低至9.74±0.42%。对蛋白水解液的ACE抑制活性也没有得到有效地提升,反而降低了水解液的ACE抑制活性。