RNF8(Ringfingerprotein8)是新近发现的在DNA损伤修复中发挥重要功能的泛素连接酶(E3),含有FHA及RING-finger结构域。然而DNA损伤修复的机制高度复杂而精细,需要多种蛋白质及复合物的参与,作为含有能参与DNA损伤修复重要结构域的蛋白,筛选其相互作用蛋白有助于更深入了解其机制。本文第一章通过酵母双杂交的方法筛选到了几种与RNF8相互作用的蛋白,SUMO2/3是其中一种。通过GSTpull-down、亚细胞共定位及免疫共沉淀的方法验证了其相互作用。另外,免疫共沉淀实验发现RNF8与SUMO3共沉淀的条带比Input的RNF8大10kD左右,推测RNF8与SUMO3共价结合,发生了SUMO化修饰。将SUMO3上介导SUMO化修饰所必需的Gly突变为Ala后,相互作用消失,进一步证实了这一点。RNF8的SUMO化修饰可能参与DNA损伤修复。　　 病毒是严格的细胞内专性寄生物,宿主因子对病毒的复制至关重要。因此,研究病毒蛋白和宿主的相互作用有利于充分认识病毒复制及致病机制、宿主抗病毒反应,发现新的抗病毒的细胞靶位和治疗方法。流感病毒非结构蛋白NS2,在病毒核蛋白体vRNP的核输出及调节病毒的RNA水平中起着重要作用。本文第二章通过酵母双杂交的方法,从人肝cDNA文库中筛选到了4个NS2的互作蛋白,本研究选择可能会影响病毒复制和生存的AIMP2/p38(tRNA-合成酶辅助子)为靶蛋白,通过GSTpull-down、亚细胞共定位及免疫共沉淀的方法验证了其与AIMP2/p38的相互作用。实验还发现H1N1型流感病毒的NS2蛋白也与AIMP2/p38结合,说明该相互作用在不同种属的流感病毒中具有保守性。深入实验发现,MDCK细胞中过表达p38可以抑制流感病毒的复制,具体的机制研究还在进行。