所有生物的最终目标是把正确的遗传信息（DNA）传递给下一代。但是DNA不断地受到各种损伤的威胁。为了维持基因组的稳定性,生物进化了一系列复杂的机制来修复DNA损伤。在动物的DNA损伤修复系统中,最核心的两个调控蛋白是蛋白激酶ATR和ATM,它们会分别磷酸化下游的蛋白激酶CHK1和CHK2,并进一步调控其它参与DNA损伤修复的基因。但是植物没有CHK1的同源蛋白,因此植物ATR蛋白调控DNA损伤修复的机理还不太清楚。本研究的主要目标是鉴定植物ATR通路中的关键基因,并阐明其作用机理。拟南芥atr突变体对DNA损伤试剂羟基尿（HU）非常敏感。我们以这个表型为基础,通过激活标签的方法筛选atr突变体的抑制子。我们成功获得1个抑制子,命名为2-12。利用反向PCR技术,我们确定激活标签插入在PRL1基因内部。为了进一步验证prl1是atr的抑制子,我们将atr与另一个PRL1的T-DNA插入突变体mcr1杂交。发现atr mcr1双突变体的表型与2-12一致,表明了PRL1基因突变后确实可以抑制atr的表型。PRL1与MAC3、CDC5、MOS4形成MOS4复合体,参与RNA剪接。WEE1和SOG1是已知的植物ATR蛋白的下游调控基因。为了研究PRL1与它们的关系,我们用酵母双杂交和荧光素酶互补实验测试它们之间是否能够相互作用。结果表明PRL1不能与ATR、WEE1、SOG1互作。但是ATR与MAC3A、MAC3B、MOS4互作,WEE1与MAC3A、MAC3B、CDC5互作,SOG1与MAC3B、MOS4有微弱互作。PRL1也是CUL4介导的E3连接酶的亚基,调控蛋白质的降解。在动物中的研究表明,ATR可以通过正调控复制蛋白A（RPA）复合物参与DNA复制胁迫反应。我们推测,PRL1有可能通过降解RPA从而负调控DNA复制胁迫反应。实验结果表明PRL1确实能与RPA2、RPA3相互作用,而且是受HU诱导的。体外降解实验表明,PRL1不影响RPA2A的降解,但是促进RPA3A的降解。我们的研究发现PRL1是ATR信号通路中的关键负调控蛋白,这为进一步研究ATR的作用机理提供了新的线索。根据这些结果,我们推测当细胞受到DNA复制胁迫时,ATR可以直接或间接地负调控PRL1,从而抑制PRL1介导的RPA降解,增加体内RPA的含量,增强细胞对DNA复制胁迫的修复能力。PRL1也可能通过调控某些关键基因的选择性剪接负调控DNA复制胁迫反应。PRL1的作用机理还有待于进一步研究。