【摘 要】
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丙酮酸激酶(pyruvate kinase)是人类糖酵解过程中最后一步的关键限速酶,研究表明其M2构型在癌细胞中过表达并受游离丝氨酸的别构调控,与此同时该酶的活性还受果糖-1,6-二磷酸
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丙酮酸激酶(pyruvate kinase)是人类糖酵解过程中最后一步的关键限速酶,研究表明其M2构型在癌细胞中过表达并受游离丝氨酸的别构调控,与此同时该酶的活性还受果糖-1,6-二磷酸(fructose-1,6-bisphosphate,以下简称FBP)的别构调节。虽然近年来在生物体内发现的别构调节现象越来越多,但针对该酶的双别构剂的具体调控机理尚属未知。本论文通过分子动力学模拟结合残基运动相关性网络分析的手段来研究这一含有两个别构调节剂的特殊体系。研究结果表明两个别构剂存在协同调节作用,当两个别构剂同时存在时其别构调节效率优于任一单一别构剂。通过网络中最短路径的分析,我们还发现了丙酮酸激酶M2(PKM2)的两条潜在别构通路,它们分别是FBP-K433-T459-R461-A109-V71-R73-MG2-底物,Ser-I47-C49-R73-MG2-底物。针对两条别构通路上所共有的中枢残基R73,我们做了相关网络的弱化扰动分析验证了其关键作用,这在之前的研究中未曾报道。本论文的研究方法对于今后其它生物过程中的别构调节研究具有一定的参考价值,针对PKM2的别构通路研究能为以其为靶标的肿瘤治疗提供新的思路。
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