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PAT1是一个在脊椎动物中保守的跨膜氨基酸转运蛋白，主要定位于溶酶体以及细胞表面，参与营养代谢和mTORC1信号通路的调节。以爪蟾卵母细胞(Xenopus laevisoocyte)为表达系统，Dorn等人发现人源PAT1蛋白存在翻译后的糖基化修饰，其修饰位点主要发生在PAT1蛋白朝向细胞外区域的三个天冬酰胺残基上(N174，183，470)。进一步的研究表明，糖基化修饰对于PAT1蛋白的稳定性和氨基酸转运功能没有影响，但是糖基化位点突变的PAT1蛋白(PAT13NQ)不能正确定位在爪蟾卵母细胞的细胞膜上(Dornet al.2009a)。据此我们推测，PAT13NQ蛋白可能转而主要定位于溶酶体。这种定位的改变将会进一步降低溶酶体内的氨基酸水平，并导致mTORC1活性的下降。为了验证这一推测，我们使用来源于人胚肾的HEK293细胞，构建了稳定表达糖基化位点突变的EGFP-PAT13NQ的细胞系。以该细胞系为模型，获得了如下主要研究结果: 1.与过表达野生型EGFP-PAT1的细胞相比较，在过表达EGFP-PAT13NQ的情况下，mTORC1活性不但没有降低，反而略有升高; 2.翻译后的EGFP-PAT13NQ蛋白不稳定，主要通过内质网相关蛋白降解途径（ERAD）被降解; 3.与野生型EGFP-PAT1相比，EGFP-PAT13NQ在溶酶体上的表达量下降，而在细胞膜上的表达量升高;这与mTORC1活性检测结果一致。 以上结果说明，在HEK293细胞中，PAT1蛋白的糖基化修饰具有两个重要功能，一是保护新合成的PAT1蛋白不被降解;二是影响PAT1的细胞内定位，进而参与对mTORC1信号通路的调控。