谷朊蛋白是生产小麦淀粉的副产品,来源广泛,具有独特的粘弹性,良好的生物相容性及生物可降解性,是制备蛋白膜的理想原料。谷氨酰胺转氨酶(TGase)可催化蛋白间发生ε-(γ-谷氨酰基)赖氨酸共价转移,进而发生交联反应。谷朊蛋白可被TGase催化改性。本课题以谷朊蛋白为原料,利用TGase的催化作用,引入含有多个伯胺基的α-聚赖氨酸,通过增加谷朊蛋白的作用位点,提高谷朊蛋白的反应性能,并与丝素蛋白交联改性制备蛋白复合膜,以克服单一谷朊蛋白膜机械性能较差,水溶失率较大的缺点。主要探讨了谷朊蛋白膜的制备方法以及酶促反应的工艺条件,考察了α-聚赖氨酸对酶促谷朊蛋白的增效作用;研究了酶促改性对蛋白膜的水稳定性性、疏水性、热稳定性及微观形态的影响,并考察蛋白膜在食品保鲜中的应用。研究结果表明:当蛋白含量为5%(g/mL),甘油浓度为1%(g/mL)时,蛋白溶液具有较好的成膜性能。TGase用量为20 U/g谷朊蛋白,蛋白反应液pH值为7.0,反应温度为40℃,反应时间为3 h时,对谷朊蛋白进行改性后制得的谷朊蛋白膜的拉伸性能较好,为4.36 MPa。α-聚赖氨酸使TGase催化单一谷朊蛋白及谷朊/丝素蛋白共混体系中氨气的释放量有所提高;十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果显示,引入α-聚赖氨酸的蛋白酶促反应体系中,蛋白大分子生成量明显增加;谷朊/丝素蛋白混合体系中含有α-聚赖氨酸时,TGase酶促反应后谷朊蛋白中所含丝素的特征氨基酸含量上升。谷朊/丝素蛋白复合膜较单一谷朊蛋白膜机械性能有所提高,当α-聚赖氨酸存在时,谷朊/丝素蛋白经TGase酶促改性后所得到的复合膜的机械性能增加至5.21MPa,同时,蛋白膜的疏水性和热稳定性提高,水溶失率降低,且对小番茄贮藏效果较好。扫描电镜(SEM)显示TGase及α-聚赖氨酸的作用使单一谷朊蛋白膜及谷朊/丝素蛋白膜材料的表面变得粗糙,截面结构更加紧密。