辅酶A作为一个必要的辅助因子，在细胞代谢中起着重要的作用，它作为酰基载体，介导生物体内各种生化反应。辅酶A合成的最后两个步骤是，4-磷酸泛酰巯基乙胺在腺苷酰转移酶(PPAT)的作用下形成脱磷酸辅酶A，脱磷酸辅酶A在脱磷酸辅酶A激酶的(DPCK)催化下形成辅酶A。　　脱磷酸辅酶A激酶包含一个高度保守的P-loop或者Warker A基序GXXXXGKT/S(X代表任何氨基酸残基)，它们作用是与核酸结合，这个基序前端带有一个β链，后端带有一个α螺旋，它可与核苷酸的磷酸基团相互作用。　　激酶必须防御外在的水分子以保护活性位点，以避免其成为ATP酶。在许多激酶结构中，配体通常诱导结构的变化来保护催化中心。根据以前对大肠杆菌，流感嗜热杆菌，以及嗜热菌HB8中的脱磷酸辅酶A激酶的研究，发现这种类型的结构变化在脱磷酸辅酶A激酶中也起着很重要的作用。因此，研究脱磷酸辅酶A激酶的结构域变化将对于揭示其磷酸化的机制具有关键性意义。　　嗜肺军团菌中的脱磷酸辅酶A激酶长207个氨基酸，分子量为23.6kDa，与来自大肠杆菌，流感嗜热杆菌，以及嗜热菌HB8中的脱磷酸辅酶A激酶分别具有40％，38％以及31％的同源性。为了更清楚的研究脱磷酸辅酶A激酶的生物学功能和结构域的性质，我们在大肠杆菌中表达了嗜肺军团菌中的脱磷酸辅酶A激酶，在进行蛋白纯化后，使用悬滴的方法进行晶体生长，在100K温度下通过初步X射线衍射收集到数据，并通过分子置换的方法解析了相位，该蛋白晶体的空间群为P21212，晶胞参数是a=36.29(A)， b=82.20(A)， c=81.80(A)。