【摘 要】
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RIG-Ⅰ是先天性免疫系统中宿主模式识别受体（Pattern recognition receptors）中的重要一员。当外源性的病毒RNA侵入细胞时,RIG-Ⅰ识别病毒RNA,并从自抑制状态转变为激活状态,暴露出N端的CARDs结构域,进一步和下游分子相互作用。TRIM25是RIG-Ⅰ的重要调节分子,TRIM25的PRYSPRY结构域与暴露的CARDs结构域结合,其N端的RING结构域能将泛素转
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RIG-Ⅰ是先天性免疫系统中宿主模式识别受体（Pattern recognition receptors）中的重要一员。当外源性的病毒RNA侵入细胞时,RIG-Ⅰ识别病毒RNA,并从自抑制状态转变为激活状态,暴露出N端的CARDs结构域,进一步和下游分子相互作用。TRIM25是RIG-Ⅰ的重要调节分子,TRIM25的PRYSPRY结构域与暴露的CARDs结构域结合,其N端的RING结构域能将泛素转移到底物CARDs上,促使RIG-Ⅰ通过多聚泛素化激活,将信号传递到线粒体中的线粒体适配器蛋白MAVS上,激活下游信号通路,导致Ⅰ型干扰素的产生来抵御病毒的侵入。TRIM25是TRIM家族的重要成员,在抗病毒天然免疫信号通路、细胞增殖、个体发育和癌症中发挥着重要的作用。本文研究TRIM25的PRYSPRY结构域与RIG-Ⅰ的CARDs结构域的相互作用。我们采用原核表达系统表达、纯化同位素15N标记PRYSPRY蛋白和CARDs蛋白。通过核磁滴定的方法初步判定两者之间相互作用的氨基酸位点,并通过细胞生物学方法加以验证,最终提出了两者的复合物结构模型,为填补该领域的一个空白提供了重要数据。
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