DNA复制，DNA损伤修复以及基因转录完成后进行的核小体组装对于保持基因组的稳定性以及表观遗传信息是至关重要的。染色质组装因子CAF-1是DNA复制和DNA损伤修复过程中进行核小体组装的核心蛋白，其负责将新合成的组蛋白H3-H4组装到DNA上。然而，关于CAF-1如何招募到DNA复制位点的机制前尚未完全清楚。而且，关于酵母CAF-1结构信息的报道也很缺乏。　　我们在体外重组了酵母CAF-1复合体，并且确定了Cac1中结合Cac2以及Cac3的区域。此外，我们在Cac1中发现两个能够结合DNA的区域，KER-rich区域以及一个C端的区域(Cac1C)。利用晶体学方法，我们解析了Cac1C的晶体结构并发现Cac1C是一个winged helix domain(WHD)结构域。Cac1C具有结合DNA的能力，而且对DNA的序列没有偏好性。Cac1C DNA结合区域的突变会影响CAF-1在基因沉默以及DNA损伤修复中功能的发挥，而且在这些过程中与Proliferating Cell Nuclear Antigen(PCNA)具有协同作用。Cac1C结合DNA能力的丧失影响了体内CAF-1对PCNA之间的结合，却不影响体外CAF-1与PCNA之间的直接相互作用。在小鼠细胞内的实验也证明了p150中的WHD与PCNA共同参与CAF-1在DNA复制位点的定位。我们的研究完善了CAF-1在核小体组装过程中在DNA复制位点的定位机制，即CAF-1的WHD结构域与PCNA协同作用将CAF-1招募并稳定在DNA复制位点。