蛋白质作为由氨基酸组成的链状生物大分子,是生命中最基本的组成部分之一.它直接参与生物结构的形成,在生物功能的过程中起着重要的作用.由于蛋白质只有保持它特有的天然三维结构才能发挥相应的生物功能,有关蛋白质结构与功能关系的研究已成为分子生物学领域的热点问题之一.蛋白质折叠问题主要研究蛋白质三维空间结构形成的规律、稳定性和与其生物活性的关系.其研究焦点是具有一定氨基酸序列的多肽链(一级结构)如何逐步折叠形成特定的三维空间结构.如果把这种一级结构决定空间结构的现象也看作是一种密码,人们称它为"第二遗传密码".蛋白质折叠是分子生物学中心法则中联系生物遗传信息与功能的关键环节,这一问题的解决,将会极大地推动人们对生物大分子结构与功能的认识.蛋白质折叠问题和逆折叠问题紧密相联,很好的理解折叠机制将有助于解决逆折叠问题,反之亦然.该论文的工作包括三部分:第一部分是关于一种新的基于相对熵的蛋白质设计方法的普遍近似.基于相对熵的蛋白质设计方法在提出时所做的一些近似原则上是合理的,但由于这些近似只有在特定条件下才能成立,从而限制了该方法的适用范围.该工作提出了新的近似方法,使基于相对熵的蛋白质设计方法更具有普遍性,同时还提高了对蛋白质序列的预测精度.以前的方法可看作新方法的特例.第二部分对基于相对熵的蛋白质设计方法是否适用于不同结构类型的蛋白质作了研究,分析了该方法对20种残基的预测成功率以及它们对整体的预测成功率的影响,考察了二级结构中各残基的预测成功率以及它们对整体的预测成功率的影响.结果证实了该方法普遍适用于四种结构类型的蛋白质设计,也为基于相对熵的蛋白质设计方法的进一步发展做了准备;第三部分是对基于相对熵的蛋白质折叠方法的扩展,提出了新的接触强度函数,使得该方法更加合理,并提高了该方法的预测精度.