hUFP基因功能研究

来源 :南京医科大学 | 被引量 : 0次 | 上传用户:isgongping
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目前,越来越多的证据表明,真核细胞内大部分的蛋白质都是通过ATP依赖的泛素/蛋白酶体通路(Ubiquitin/proteosome pathway,UPP)降解的。UPP由一系列的蛋白质组成,包括泛素、泛素连接酶、去泛素化酶以及蛋白酶体,主要存在于细胞核、细胞质中,也存在于细胞膜上,能选择性地降解细胞内变性、变构或错误翻译的蛋白以及各种调节蛋白等,因而在细胞周期的控制、免疫应答、胁迫反应和细胞程序性死亡等许多细胞内基本生理过程中起重要作用。 泛素(Ubiquitin)是含有76个氨基酸残基的低分子量蛋白质,序列极其保守。近来很多研究表明,真核细胞中有大量的基因与泛素有较高的同源性,或者没有同源性但是确有相似的功能。它们独立形成了巨大的“蛋白质翻译后修饰系统”。这些泛素样蛋白根据其与泛素的同源性和功能的不同,可分为泛素样修饰蛋白(ubiquitin-like modifiers,UBLs)和泛素域样蛋白(ubiquitin-domain proteins,UDPs)两类。研究表明UDPs不参与泛素/蛋白酶体通路,不具备对蛋白质行使修饰的能力。而UBLs则行使泛素样修饰作用,但初步研究认为其并非发挥蛋白
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