【摘 要】
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酶催化交联是蛋白质改性的常用加工手段,交联方式和交联位点不同,对蛋白质性质的影响也不同。采用转谷氨酰胺酶（microbial transglutaminase,MTG）催化Ara h 2发生交联反应。通
【机 构】
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南昌大学食品学院,南昌大学生命学院,南昌大学食品科学与技术国家重点实验室,南昌大学中德联合研究院
【基金项目】
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国家自然科学基金资助项目（31660446）
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酶催化交联是蛋白质改性的常用加工手段,交联方式和交联位点不同,对蛋白质性质的影响也不同。采用转谷氨酰胺酶（microbial transglutaminase,MTG）催化Ara h 2发生交联反应。通过液相-质谱联用对交联后的蛋白产物进行分析,再利用StavroX软件分析质谱数据,寻找不同反应条件下,蛋白质交联反应的发生位点。结果显示,在MTG的催化下,K142、K52均参与交联反应。还原后的Ara h 2的交联反应较未还原蛋白更为活跃,未还原蛋白中仅发现3对分子内交联肽段,而还原后的蛋白中找到16对交
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