【摘 要】
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目的在原核表达系统中对登革病毒包膜蛋白（E蛋白）和非结构蛋白1（NS1）融合的B细胞抗原表位进行表达、纯化及血清学评价。方法将B细胞抗原表位用形成α螺旋的连接肽（EAAAK）2作为接头,
【机 构】
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广东医科大学检验医学研究所,东莞市第八人民医院
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目的在原核表达系统中对登革病毒包膜蛋白（E蛋白）和非结构蛋白1（NS1）融合的B细胞抗原表位进行表达、纯化及血清学评价。方法将B细胞抗原表位用形成α螺旋的连接肽（EAAAK）2作为接头,串联合成1条全新的多表位融合重组基因rE,将其克隆到原核表达载体pET-28a（＋）中,转化大肠杆菌BL21（DE3）后经IPTG诱导表达融合蛋白,用镍柱对重组蛋白纯化,并用SDS-PAGE和Western blot方法鉴定表达产物。以融合蛋白为抗原,用间接ELISA检测登革热病人血清IgM抗体。结果重组表达载体pET28
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