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通过硫酸铵分级沉淀,疏水层析及阴离子交换层析第三步,有效地从一菌株NO.2262中纯化了N-氨甲酰基-D-氨基酸酰胺水解酶,结果表明,酶活性回收约20%,纯化了8.4们中。天然PAGE与SDS-PAGE分析表明,该酶分子为同源四聚体,单分子量约为35kD。酶催化反应的最适pH为7.7-8.0。最适温度为45℃,以N-氨甲酰-DL-丙氨酸为底物时,Km=1.3m×10^-3mol/L,Vmax=0.33mol/min。二价金属离子Ni^2+有激活作用,Zn^2+有明显的抑制作用,而Co^2+对酶活