【摘 要】
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【目的】提高N-酰基高丝氨酸内酯酶(N-acylhomoserine lactonase,AiiA)酶活及温度稳定性。【方法】本研究基于AiiA同源蛋白的三维结构对AiiA进行定点突变,分析野生型AiiA及其
【基金项目】
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国家“863计划“(2011AA10A203);福建省自然科学基金(2012J01123);福建省教育厅项目(JK2012009)~~
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【目的】提高N-酰基高丝氨酸内酯酶(N-acylhomoserine lactonase,AiiA)酶活及温度稳定性。【方法】本研究基于AiiA同源蛋白的三维结构对AiiA进行定点突变,分析野生型AiiA及其突变蛋白酶活和温度稳定性。【结果】野生型AiiA较不稳定,在45℃下温浴30 min,或4℃储存5 d后均失去降解N-酰基高丝氨酸内酯(N-acylhomoserine lactone,AHL)的活性。但是突变AiiA蛋白(N65K,T195R和A206E)的酶活力较野生型AiiA均提高了20%以上,且4℃储存时间延长到7 d。此外,突变株N65K比野生型AiiA对高温具有更强的耐受性,在45℃温浴后剩余酶活力达到45%以上,55℃温浴30 min后仍保留5.0%的酶活力。【结论】通过定点突变改造AiiA蛋白结构,提升了AiiA蛋白的酶活和温度稳定性。
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