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为探讨蛋白质在磁化水中的水合作用，首先利用粘度测定及氧17核磁共振（^17O-NMR）对经静磁场（MF）处理不同有效时间（teff）后的纯水进行了分析，进一步又利用差示扫描热量计（DSC）及NMR对溶解于磁化水的β-乳球蛋白（β-Lg）的水合特性进行了分析．随teff的增加，水分子的内能不断减小，处于氢键结合状态的水分子的比例不断增加．结果表明MF处理促进了水分子缔合结构的形成，这一点可能与氢键的形成有关．随teff的增加，β-Lg表面水分子的运动性没有明显变化，但β-Lg溶液中非自由结合水的含量不断增加