非解朊栖热菌HG102耐热β-糖苷酶的结构与功能研究

来源 :生物工程学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：volomo

【摘要】

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非解朊栖热菌HG102耐热β-糖苷酶为(β/α)8桶状结构,是具有水解功能和转糖苷功能的单体酶.该酶可以作为一个很好的模型来研究糖苷酶的反应机制、底物特异性和耐热的分子基础

【作者】

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杨雪鹏杨寿钧韩北忠金城

【机构】

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中国科学院微生物研究所微生物资源前期开发国家重点实验室,中国科学院微生物研究所微生物资源前期开发国家重点实验室,中国农业大学食品科学与营养工程学院

【出处】

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生物工程学报

【发表日期】

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2005年1期

【关键词】

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β-糖苷酶转糖苷活性热稳定性定点突变 β-glycosidase transglycosylation thermostability site-d

【基金项目】

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中国科学院知识创新工程项目

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非解朊栖热菌HG102耐热β-糖苷酶为(β/α)8桶状结构,是具有水解功能和转糖苷功能的单体酶.该酶可以作为一个很好的模型来研究糖苷酶的反应机制、底物特异性和耐热的分子基础.根据对该酶的晶体结构解析和同家族酶的结构比较,推测Glu164和Glu338分别是质子供体和亲核基团两个活性位点;在α-螺旋N端第一位的脯氨酸和蛋白质外周的精氨酸是耐热机制的关键位点和关键氨基酸残基.为确定这些氨基酸残基的功能,通过基因定点突变的方法分别把Glu164、Glu338、Pro316、Pro356、Pro344和Arg32

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